什么是热休克蛋白？ 热休克蛋白的功能

热休克蛋白 热休克P rotein，H Sp是机体在应激条件下合成的应激蛋白，在多种应激条件下都能起到保护作用，如缺血缺氧、辐射暴露、重金属中毒等，因此被认为是具有重要应激保护作用的分子之一。 热休克蛋白作为许多结构和功能蛋白的“分子伴侣”，可以促进新生多肽链的正确折叠、操作和组装，以及变性蛋白的修复和去除。 热休克蛋白包括 H Sp27、H Sp60、H Sp90、H Sp70 和 H Sp 110 104 等 5 大家族。

HSP可以提高细胞的应激能力，尤其是耐热性。 提前给予生物体非致死性热刺激，可以增强生物体对第二次热刺激的抵抗力，提高生物体对致死热刺激的存活率，这种现象称为耐热性。 这种现象的分子机制仍然知之甚少，但许多研究发现HSP的产生量与耐热性之间存在正相关关系。

HSP 还调节 Na+-K+-ATP 酶的活性。 随着 3 种培养物中 HSP 的发展，某些细胞中因热休克而失去的 Na+-K+-ATP 酶活性可以部分恢复。 亚砷酸钠是HSP的诱导剂，也可增加Na+-K+-ATP酶的活性。

放线菌素 D 和环己酰亚胺可以抑制这种现象，表明 Na+-K+-ATP 酶活性升高是基因表达的结果，而不是亚砷酸钠的直接作用。

通过对四膜虫细胞热休克的研究，发现一些HSPs具有促进细胞内糖核生成和糖原产生的作用，增加细胞内糖原储存，从而提高反应能力。

此外，据报道，热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅可以在某些细胞中产生耐热性，还可以增强细胞对阿霉素（阿霉素）的耐受性，这表明HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。

至于HSP在人类压力中扮演什么角色，目前还知之甚少。

答：热休克蛋白是一组由细胞诱导产生或合成的蛋白质，以响应高温或其他应激源。热休克蛋白的主要功能与蛋白质代谢有关，其功能涉及细胞结构的维持、更新、修复、免疫等，但其基本功能是帮助蛋白质的正确折叠、置换、复性和降解。

它被形象地称为，因为它伴随着蛋白质代谢的许多重要步骤'分子伴娘'。在应激过程中，各种应激源引起蛋白质变性，使其成为拉伸或滑溜错折叠的多肽链，其疏水区可重新暴露，容易形成蛋白质聚集体，对细胞造成严重损害。 热休克蛋白充分发挥“分子伴娘”的功能，防止蛋白质变性、聚集，促进聚集蛋白的解聚和复性，因此在各种应激反应中对细胞具有保护作用，是体内重要的内源性保护机制。

热休克蛋白（热休克蛋白）的生理紊乱是（）a作为酶参与蛋白质合成。

b.新肽链折叠。

c.参与蛋白质溶液的快速靶向转运。

d.肽链合成起始的关键分子。

正确答案：抗冲击 B

热休克蛋白90是一种伴随肿瘤的物质，科学家在24年前就发现了这种蛋白质。 然而，这种物质与肿瘤的关系最早是由罗永章的团队发现的，该项目在研发初期得到了国家和山东省科技基金和平台的支持。